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Además, se tata de sustancias químicas tan valiosas que, a menudo, se utilizan para diversas actividades de nuestra vida cotidiana.
Los detergentes para lavar la ropa poseen enzimas específicas que ayudan a descomponer sustancias no deseadas.
¿Qué son las enzimas?
Las enzimas son catalizadores biológicos de las reacciones bioquímicas.
Desglosemos esta definición:
- Biológico significa que se producen de forma natural en los seres vivos.
- Los catalizadores aceleran el ritmo de las reacciones químicas; no se consumen, ni se gastan, sino que permanecen inalterados. Por tanto, las enzimas pueden reutilizarse para acelerar muchas reacciones.
Las reacciones bioquímicas son todas aquellas que implican la transformación de reactantes o sustratos en productos, lo que implica la modificación de las moléculas involucradas. Estas reacciones tienen lugar dentro de los sistemas biológicos, esencialmente al nivel celular de los organismos.
Las ribozimas (enzimas de ácido ribonucleico), descubiertas en la década de 1980, son moléculas de ARN con capacidad enzimática. Estas son un ejemplo de ácidos nucleicos (ARN) que funcionan como enzimas.
La alfa-amilasa, otro ejemplo de enzima, está presente en la saliva humana (Puedes ver su estructura en la figura 1).
Como sabes, las enzimas son proteínas: identifica en la siguiente estructura tridimensional las estructuras de α-hélice y láminas β. Si necesitas, puedes repasar tus aprendizajes sobre los cuatro tipos de estructuras proteicas en nuestro artículo Estructura de las proteínas.
Fig 1. Diagrama de la enzima alfa-amilasa salival. Fuente: commons.wikimedia
Nomenclatura de las enzimas
Las enzimas catalizan reacciones en las que intervienen diversos sustratos, como la lactosa y el almidón, y reacciones químicas como las de oxidación/reducción. Quizá hayas notado que todos los nombres de las enzimas terminan en -asa. Pues, estos nombres provienen del sustrato o de la reacción química que catalizan. Echa un vistazo a la siguiente tabla, que detalla este tema:
SUSTRATO / REACCIÓN REDOX | ENZIMA | FUNCIÓN |
Lactosa | Lactasa | Las lactasas catalizan la hidrólisis de la lactosa en glucosa y galactosa. |
Maltosa | Maltasa | Las maltasas catalizan la hidrólisis de la maltosa en moléculas de glucosa. |
Almidón (amilosa) | Amilasa | Las amilasas catalizan la hidrólisis del almidón en maltosa. |
Proteínas | Proteasa | Las proteasas catalizan la hidrólisis de las proteínas en aminoácidos. |
Lipasa | Las lipasas catalizan la hidrólisis de los lípidos en ácidos grasos y glicerol. | |
Oxidación de la glucosa | Glucosa oxidasa | La glucosa oxidasa cataliza la oxidación de la glucosa a peróxido de hidrógeno. |
Producción de desoxirribonucleótidos o nucleótidos de ADN (reacción de reducción) | Ribonucleótido reductasa (RNR) | La RNR cataliza la formación de desoxirribonucleótidos a partir de ribonucleótidos. |
Tabla 1. Ejemplos de enzimas, sus sustratos y sus funciones.
La glucosa oxidasa (a veces escrita en la forma más corta GOx o GOD) presenta actividad antibacteriana. La encontramos en la miel, que sirve de conservante natural (es decir, mata a los microbios). Las abejas melíferas (abejas obreras) hembras producen glucosa oxidasa y no se reproducen (a diferencia de las abejas reinas).
La estructura de las enzimas
Al igual que todas las proteínas globulares, las enzimas tienen una estructura esférica, con cadenas polipeptídicas plegadas para dar su forma final. La secuencia de aminoácidos (estructura primaria) se retuerce y se pliega para formar una estructura terciaria (tridimensional).
Al ser proteínas globulares, las enzimas son altamente funcionales. La zona altamente funcional de una enzima se denomina sitio activo y, normalmente, solo hay uno por enzima. Se trata de una ligera depresión en la superficie de la enzima, que tiene un pequeño número de aminoácidos que pueden formar enlaces temporales con otras moléculas. La molécula que se une al sitio activo se llama sustrato; de esta unión re complejo enzima-sustrato.
¿Cómo se forma un complejo enzima-sustrato?
Veámoslo, paso a paso:
- Un sustrato se une al sitio activo y forma un complejo enzima-sustrato. Esta interacción necesita una orientación y velocidad específicas. Entonces, el sustrato colisiona con la enzima; es decir, entra en contacto físico, para unirse.
- El sustrato se convierte en el producto correspondiente y forma un complejo enzima-producto. Esta reacción es catalizada por la enzima.
- Los productos se desprenden de la enzima, esta queda libre y puede volver a utilizarse.
Más adelante aprenderás que en este proceso puede haber uno o varios sustratos y, por tanto, uno o varios productos. Por ahora, debes entender la diferencia entre enzimas, sustratos y productos.
Observa la siguiente imagen acerca de la formación de complejos enzima-sustrato y enzima-producto.
Fig 2. Un sustrato que se une a una enzima forma el complejo enzima-sustrato, seguido del complejo enzima-producto.
Fuente: commons.wikimedia
La estructura tridimensional de las enzimas viene determinada por su estructura primaria, o la secuencia de aminoácidos. Los genes específicos que codifican para la enzima determinan esta secuencia. En la síntesis de proteínas, estos genes necesitan enzimas hechas de proteínas para producir otras proteínas (¡algunas de las cuales son enzimas!)
¿Cómo pudieron los genes empezar a fabricar proteínas hace miles de años, si necesitaban proteínas para hacerlo? Los científicos solo comprenden parcialmente este fascinante misterio de la biología. ¿Qué crees que fue primero: el gen o la enzima?
El modelo de acoplamiento inducido
El modelo de acoplamiento o ajuste inducido de la acción de las enzimas es una versión modificada del modelo de llave y cerradura; modelo previamente descrito, que suponía que tanto la enzima como el sustrato eran estructuras rígidas, y que el sustrato encajaba con precisión en el sitio activo, al igual que una llave encaja en una cerradura. La observación de la actividad enzimática en las reacciones apoyó esta teoría y llevó a la conclusión de que las enzimas son específicas para la reacción que catalizan. Observa de nuevo la figura 2. ¿Puedes ver las formas rígidas y geométricas que, supuestamente, tenían el sitio activo y el sustrato?
Posteriormente, los científicos descubrieron que los sustratos se unen a las enzimas en sitios distintos al sitio activo. En consecuencia, concluyeron que el sitio activo no es fijo y que la forma de la enzima cambia cuando el sustrato se une a ella.
Como resultado, se introdujo el modelo de ajuste inducido. Este modelo afirma que el sitio activo se forma solo cuando el sustrato se une a la enzima. Cuando el sustrato se une, la forma del sitio activo se adapta al sustrato. En consecuencia, el sitio activo no tiene una forma idéntica y rígida, sino que se complementa con el sustrato. Estos cambios en la forma del sitio activo se denominan cambios conformacionales y maximizan la capacidad de la enzima para actuar como catalizador de una determinada reacción química.
Compara las figuras 2 y 3. ¿Puedes identificar la diferencia entre los sitios activos y las formas generales de las enzimas y los sustratos?
Fig 3. El sitio activo cambia de forma cuando un sustrato se une a él, dando lugar a la formación del complejo enzima-sustrato. Fuente: commons.wikimedia
A menudo se ven cofactores unidos a una enzima:
- Los cofactores no son proteínas, sino otras moléculas orgánicas que ayudan a las enzimas a catalizar las reacciones bioquímicas.
- Los cofactores no pueden funcionar de forma independiente, sino que deben unirse a una enzima como moléculas auxiliares.
- Los cofactores pueden ser iones inorgánicos, como el magnesio, o pequeños compuestos llamados coenzimas.
Si estás estudiando procesos como la fotosíntesis y la respiración, es posible que te encuentres con coenzimas, lo que naturalmente te hará pensar en enzimas. Sin embargo, recuerda que las coenzimas no son lo mismo que las enzimas, sino cofactores que ayudan a las enzimas a realizar su trabajo. Una de las coenzimas más importantes es el NADPH, esencial para la síntesis de ATP.
La función de las enzimas
Como catalizadores, las enzimas aceleran el ritmo de las reacciones en los seres vivos; a veces, millones de veces. Pero, ¿cómo lo hacen realmente? Pues, reduciendo la energía de activación.
La energía de activación es la energía necesaria para iniciar una reacción.
¿Por qué las enzimas reducen la energía de activación, en vez de aumentarla? Veamos: Podrías pensar que, por el contrario, se necesitaría más energía para que la reacción fuera más rápida. Lo que sucede es que hay una barrera energética que la reacción tiene que superar para iniciarse. Al reducir la energía de activación, la enzima permite que las reacciones superen la barrera más rápidamente.
Imagínate que vas en bicicleta y llegas a una colina empinada que debes subir. Si la colina fuera menos empinada, podrías subirla más fácil y rápidamente.
Las enzimas permiten que las reacciones se produzcan a temperaturas inferiores a las generales. Normalmente, las reacciones químicas se producen a altas temperaturas; pero, teniendo en cuenta que la temperatura del cuerpo humano es de unos 37 °C, la energía de activación tiene que ser menor para que la reacción ocurra.
En la Figura 4, se puede ver la diferencia entre la curva azul y la roja. La curva azul representa una reacción que se produce con la ayuda de una enzima (es catalizada o acelerada por una enzima) y, por tanto, tiene una energía de activación menor. En cambio, la curva roja representa la misma reacción que se produce sin enzima; en consecuencia, tiene una energía de activación más alta. La reacción azul, por tanto, ocurre mucho más rápido que la roja.
Fig 4. La diferencia de energía de activación entre dos reacciones, de las cuales sólo una está catalizada por una enzima (la curva azul).
Fuente: commons.wikimedia.org
Factores que afectan a la actividad enzimática
Las enzimas son sensibles a ciertas condiciones del organismo. ¿Pueden las enzimas —estas pequeñas y poderosas máquinas— ser alteradas? ¿Se unen los sustratos a las enzimas alteradas? Hay varios factores que afectan la actividad enzimática y pueden provocar la desnaturalización de las enzimas —como la temperatura, el pH, la concentración de las enzimas y los sustratos—. Además, hay moléculas que inhiben la función de las enzimas.
La desnaturalización es el proceso en el que factores externos, como la temperatura o los cambios de acidez, alteran la estructura molecular. La desnaturalización de las proteínas (y, por tanto, de las enzimas) implica la modificación de la compleja estructura tridimensional de las proteínas, hasta el punto de que pierden completamente su funcionalidad.
Fig 5. Factores externos, como el calor (2), afectan a la estructura tridimensional de la proteína (1), provocando su desdoblamiento (3) (la proteína se desnaturaliza).
Fuente: CC BY-SA 4.0, commons.wikimedia
Puedes obtener más información en el artículo Factores que afectan la actividad enzimática.
La función de las enzimas en el catabolismo
Las enzimas aceleran las reacciones catabólicas (conocidas colectivamente como catabolismo). En las reacciones catabólicas, las moléculas complejas o de mayor tamaño —macromoléculas, como las proteínas— se descomponen en moléculas más pequeñas —como los aminoácidos— y liberan energía.
Las reacciones catabólicas descomponen las macromoléculas en partes más pequeñas.
En estas reacciones, un sustrato se une al sitio activo, donde la enzima rompe los enlaces químicos. Así, da lugar a dos o más productos que, seguidamente, se separan de la enzima.
El proceso de digestión de los alimentos en el tracto digestivo es una de las principales reacciones catabólicas catalizadas por las enzimas. Las células no pueden absorber moléculas complejas, por lo que estas deben descomponerse. Las enzimas esenciales, en este, caso son:
- Las amilasas, que descomponen los hidratos de carbono.
- Las proteasas, que se encargan de descomponer las proteínas.
- Las lipasas, que descomponen los lípidos.
Otro ejemplo de reacción catabólica es la respiración celular. En la respiración celular intervienen enzimas como la ATP sintasa, que se utiliza en la fosforilación oxidativa para producir ATP (adenosín trifosfato).
La función de las enzimas en el anabolismo o la biosíntesis
Las reacciones anabólicas o la biosíntesis son lo contrario de las reacciones catabólicas. En la biosíntesis (sinónimo de anabolismo), las macromoléculas —como los hidratos de carbono— se forman a partir de sus componentes —moléculas simples como la glucosa— utilizando la energía del ATP.
Las reacciones anabólicas construyen macromoléculas, a partir de moléculas más pequeñas —como, por ejemplo, monómeros—.
En estas reacciones, dos o más sustratos se unen al sitio activo de la enzima y se forma un enlace químico entre ellos, que da lugar a un único producto.
La síntesis del material genético, incluidos los genes y sus respectivas proteínas, hace uso de enzimas:
- Síntesis de proteínas, con la enzima ARN polimerasa como enzima central en el proceso de transcripción.
- Replicación de ADN, con las enzimas ADN helicasa rompiendo los enlaces y separando las cadenas de ADN, y ADN polimerasa uniendo los nucleótidos para formar la cadena duplicada de ADN.
La fotosíntesis es otra reacción anabólica, con la RUBISCO (ribulosa bisfosfato carboxilasa) como enzima central.
Las macromoléculas formadas en reacciones anabólicas catalizadas por enzimas construyen tejidos y órganos; por ejemplo, la masa ósea y muscular. Se podría decir que las enzimas son nuestros culturistas.
La unión del catabolismo y el anabolismo se conoce como metabolismo.
Otras funciones de las enzimas
Veamos algunas otras funciones vitales que cumplen las enzimas.
- Señalización o comunicación celular: Las cinasas y las fosfatasas inhiben y reestablecen el funcionamiento de proteínas involucradas en la comunicación celular, al adherir a estas un grupo fosfato del ATP y, porteriormente, removerlo. Estos procesos se conocen como fosforilación y desfosforilación, respectivamente.
- Contracción muscular: La enzima ATPasa hidroliza el ATP, con lo cual genera energía para dos proteínas fundamentales en la contracción muscular: la miosina y la actina.
- Replicación de virus y clonación de genes: Los virus utilizan la enzima transcriptasa inversa para, una vez inhibida la célula del huésped, producir ADN viral a partir del su ARN. Esta enzima ha sido manipulada y producida artificialmente, ya que inducir este proceso de forma controlada permite crear bibliotecas de ADN complementario (ADNc) —un paso fundamental en el proceso de clonación de genes—.
Enzimas - Puntos clave
- Las enzimas son catalizadores biológicos; aceleran la velocidad de las reacciones químicas y pueden reutilizarse. Las enzimas reducen la energía de activación necesaria para iniciar una reacción.
- El sitio activo es una ligera depresión en la superficie de la enzima que es altamente funcional. Las moléculas que se unen al sitio activo se denominan sustratos. Cuando un sustrato se une temporalmente al sitio activo, se forma un complejo enzima-sustrato. Le sigue un complejo enzima-producto.
- El modelo de ajuste inducido afirma que el sitio activo se forma solo cuando el sustrato se une a la enzima. El modelo sugiere que el sitio activo tiene una forma complementaria al sustrato.
- Las enzimas catalizan reacciones catabólicas como la digestión de los alimentos (enzimas amilasas, proteasas y lipasas) y la respiración celular (enzima ATP sintasa).
- Sin embargo, las enzimas también catalizan reacciones anabólicas, como la síntesis de proteínas —como la enzima ARN polimerasa— y la fotosíntesis con la RUBISCO.
¿Qué son las enzimas?
Las enzimas son proteínas que desempeñan un papel importante como catalizadores, ya que ayudan a acelerar las reacciones bioquímicas al interior de la célula al disminuir la energía de activación de la reacción. Las enzimas se encuentran en muchas partes de nuestro cuerpo y son fundamentales para el desarrollo de una gran variedad de procesos como la digestión de los alimentos.
¿Qué es el complejo enzima-sustrato?
Gracias a las diferentes características de los aminoácidos, la secuencia que representa una proteína tiene una forma tridimensional única, esta forma tridimensional tiende a ser específica para un sustrato particular. El complejo enzima-sustrato hace referencia a como los sustratos encajan de manera única con una enzima.
¿Cómo es la nomenclatura y clasificación de las enzimas?
Todos los nombres de las enzimas terminan en -asa, además, su nombre hace referencia específicamente al sustrato con el que trabajan o de la reacción química que catalizan. Su clasificación está dada por varios factores como su función metabólica (catabólicas y anabólicas), tipos de sustrato (proteínas, lípidos, carbohidratos), y reacciones químicas que desempeñan, como oxidorreductasas, hidrolasas, transferasas, ligasas, liasas, isomerasas, entre otras.
¿Cuáles son las propiedades más importantes de las enzimas?
Entre las propiedades más importantes de las enzimas encontramos:
- Las enzimas son proteínas complejas con una estructura esférica o globular.
- Aumentan la velocidad de las reacciones (son catalizadoras) sin consumirse en el proceso.
- Alcanzan su funcionamiento óptimo en condiciones específicas de pH, temperatura y concentración.
- Pueden cambiar de forma para acoplarse, el sitio activo se forma y se adapta en función del sustrato.
¿Cómo funciona el modelo de encaje o acoplamiento inducido?
El modelo de acoplamiento o encaje inducido de la acción de las enzimas es una versión modificada del modelo de llave y cerradura. Este modelo afirma que el sitio activo se forma solo cuando el sustrato se une a la enzima. Cuando el sustrato se une, la forma del sitio activo se adapta al sustrato. En consecuencia, el sitio activo no tiene una forma única y rígida, sino que se complementa con el sustrato.
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Preguntas frecuentes sobre Enzimas
¿Cómo es la nomenclatura y clasificación de las enzimas?
- Todos los nombres de las enzimas terminan en -asa; además, su nombre hace referencia, específicamente, al sustrato con el que trabajan o de la reacción química que catalizan.
- Su clasificación está dada por varios factores, como su función metabólica (catabólicas y anabólicas), tipos de sustrato (proteínas, lípidos, carbohidratos) y reacciones químicas que desempeñan (como oxidorreductasas, hidrolasas, transferasas, ligasas, liasas, isomerasas, entre otras).
¿Cuáles son las propiedades más importantes de las enzimas?
Entre las propiedades más importantes de las enzimas encontramos:
- Las enzimas son proteínas complejas, con una estructura esférica o globular.
- Aumentan la velocidad de las reacciones (son catalizadoras), sin consumirse en el proceso.
- Alcanzan su funcionamiento óptimo en condiciones específicas de pH, temperatura y concentración.
- Pueden cambiar de forma para acoplarse, el sitio activo se forma y se adapta en función del sustrato.
¿Cómo funciona el modelo de encaje o acoplamiento inducido?
El modelo de acoplamiento o encaje inducido de la acción de las enzimas es una versión modificada del modelo de llave y cerradura.
Este modelo afirma que el sitio activo se forma solo cuando el sustrato se une a la enzima. Cuando el sustrato se une, la forma del sitio activo se adapta al sustrato. En consecuencia, el sitio activo no tiene una forma única y rígida, sino que se complementa con el sustrato.
¿Qué son las enzimas?
Las enzimas son proteínas que desempeñan un papel importante como catalizadores: ayudan a acelerar las reacciones bioquímicas, al interior de la célula, al disminuir la energía de activación de la reacción.
Las enzimas se encuentran en muchas partes de nuestro cuerpo y son fundamentales para el desarrollo de una gran variedad de procesos, como la digestión de los alimentos.
¿Qué es el complejo enzima-sustrato?
Gracias a las diferentes características de los aminoácidos, la secuencia que representa una proteína tiene una forma tridimensional única. Esta forma tridimensional tiende a ser específica para un sustrato particular. El complejo enzima-sustrato hace referencia a como los sustratos encajan de manera única con una enzima.
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