Reacciones enzimáticas

¿Qué son las reacciones enzimáticas?

Las enzimas (proteínas en su mayoría) funcionan como catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas, sin provocar cambios duraderos (no proveen a la reacción energía ni sustratos), pues reducen la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción química.

Vamos a adentrarnos en las reacciones controladas por enzimas.

Para medir la actividad de las reacciones catalizadas por enzimas, podemos utilizar los siguientes métodos:

• El cálculo de la velocidad de formación de un producto: la velocidad a la que, a partir de un sustrato, se forma un nuevo producto.
• El cálculo de la velocidad de desaparición de un sustrato: la velocidad a la que se agota una cantidad específica de sustrato, debido a que se está convirtiendo en el producto.

Velocidad de una reacción enzimática

Los bioquímicos estudian la actividad enzimática analizando la velocidad de una reacción, lo que se denomina cinética de la reacción enzimática. Una forma de analizar cómo varía la velocidad de una reacción es cambiando la concentración de sustrato; esto, como veremos más adelante, fue postulado por Michaelis y Menten.

La velocidad de la reacción enzimática aumenta, con el incremento en la concentración de sustrato, hasta alcanzar un límite máximo; después de este, la velocidad de la reacción se mantiene constante. Esto, asumiendo una concentración constante de la enzima (no aumenta ni disminuye).

En otras palabras: cuando todas las moléculas de la enzima están saturadas con el sustrato, aunque haya moléculas de sustrato sobrantes, estas no reaccionarán. Cuando el sustrato que está unido a las enzimas haya reaccionado y se haya liberado, la enzima puede unirse nuevamente a más sustrato; así la velocidad de reacción se estabiliza, es decir, no puede aumentar más.

Puedes ver en la Fig. 1 que la velocidad de reacción aumenta, inicialmente. Sin embargo, la velocidad alcanza una meseta (velocidad máxima) cuando todas las enzimas están ocupadas (que representa la estabilización de la velocidad de reacción).

Ecuación de Michaelis-Menten para el estudio de las reacciones enzimáticas

Con base en la dinámica entre moléculas de enzimas libres y moléculas unidas al sustrato (complejo Enzima-Sustrato o complejo ES), Michaelis y Menten describieron K_M, una constante que indica a qué concentración de sustrato (dada en milimoles por litro) se alcanza la mitad de la velocidad máxima de la reacción enzimática. Este punto (mitad de la velocidad máxima) significa que la mitad de las moléculas de enzima se encuentra como complejo ES, por lo que la otra mitad está libre.

La K_M nos da una idea de la afinidad de la enzima por el sustrato:

• Una afinidad grande significa que, con una concentración baja de sustrato, se alcanzará la mitad de la velocidad máxima; por lo tanto, la K_M es baja.
• Una K_M alta, entonces, nos indica que la afinidad es baja; por lo tanto, se necesita una mayor concentración de sustrato para alcanzar ese punto de equilibrio.

Esta relación se expresa en la ecuación de Michaelis-Menten:

$$V_{0} = \frac{V_{max}\left[ S \right]}{K_{m}+\left[ S \right]}$$

Donde:

• V₀ = velocidad inicial a cierta concentración de sustrato
• V_max = velocidad máxima
• [S] = concentración de sustrato

Factores que afectan la cinética de las reacciones enzimáticas

Hay diferentes factores que pueden influir en la velocidad de una reacción enzimática, entre ellos se destacan:

• Temperatura: al aumentar la temperatura, la actividad enzimática se incrementa, debido a que hay una mayor cantidad de colisiones entre las moléculas. Sin embargo, una temperatura demasiado elevada puede provocar la desnaturalización de la enzima.
• pH: las diferentes enzimas tienen determinados niveles de pH óptimos en los que pueden funcionar mejor. Los cambios de pH fuera del rango óptimo pueden desnaturalizar una enzima.
• Concentración del sustrato: más sustrato equivale a más colisiones con la enzima; sin embargo, la tasa no sigue aumentando exponencialmente, a menos que haya un número ilimitado de enzimas. Cuando todos los sitios activos de la enzima están ocupados, estas no pueden a unirse más sustratos.
• Concentración de la enzima: el aumento de la concentración de la enzima aumentará la velocidad de reacción, hasta cierto punto, a menos que haya un suministro ilimitado de sustrato. Cuando todo el sustrato ha reaccionado, la enzima ya no tiene nada a que unirse.
• Presencia de inhibidores: existen diferentes tipos de inhibidores que desactivan a la enzima temporal o permanentemente.
• Activadores enzimáticos: moléculas específicas que se unen a las enzimas para aumentar su actividad.

Ejemplo de reacciones enzimáticas

Veamos, como ejemplo, la actividad enzimática de la lactasa.

• Dos moléculas se utilizan en el metabolismo para la producción de ATP (Fig. 2).
• Una disminución de la función de la lactasa puede conducir a la intolerancia a la lactosa.

Veamos, ahora, la actividad enzimática de la lactasa y cómo la temperatura y el pH afectan su cinética:

La Fig. 3 muestra la producción de glucosa, manteniendo la concentración de lactosa en 500 mg/dL y el pH en 7; pero, alterando la temperatura. Obsérvese que a 0 °C, y a temperaturas mayores o iguales a 80 °C, no se produce glucosa. El gráfico también nos indica que la temperatura óptima para la glucosa está entre 20-40 °C.

Por otro lado, si mantenemos la concentración de lactosa en 500 mg/dL, la temperatura en 25 °C y solo cambiamos el pH, obtenemos una gráfica como la que se muestra en la Fig. 4. Esto nos indica que la concentración de glucosa es mayor a un pH 6.

Tipos de reacciones enzimáticas

Hay seis tipos de reacciones enzimáticas con las que debes estar familiarizado:

Tabla 1: Descripción de los tipos de reacciones enzimáticas, las enzimas que las llevan a cabo y algunos ejemplos.

Estas reacciones controladas por enzimas forman parte del metabolismo celular, y pueden ser reacciones tanto catabólicas como anabólicas.