Proteínas Estructurales

Definición de proteínas estructurales

Loscompuestos orgánicos son esencialmente compuestos químicos que contienen enlaces de carbono. El carbono es esencial para la vida, ya que forma rápidamente enlaces con otras moléculas y componentes, lo que permite que la vida se produzca fácilmente.

Las proteínas están formadas por bloques de construcción, o monómeros, llamados aminoácidos. Los aminoácidos se unen entre sí como las cuentas de un collar de perlas para formar proteínas, como se muestra en la figura 1. Están formados por un carbono alfa (\(\alpha\)) unido a un grupo amino (\(NH_2\)), un grupo carboxilo (\(COOH\)), hidrógeno (\(H\)) y una cadena lateral variable llamada (\(R\)) que le confiere distintas propiedades químicas.

Figura 1: Estructura de los aminoácidos. Daniela Lin, Study Smarter Originals.

Función estructural de las proteínas

Las proteínas tienen distintos tamaños y formas. La forma de las proteínas determina su función, lo que las hace esenciales.

En general, hay dos formas de proteínas: globulares y fibrosas.

• Las proteínas globulares son esféricas, suelen actuar como enzimas o materiales de transporte, son generalmente solubles en agua, tienen una secuencia irregular de aminoácidos y suelen ser más sensibles al calor y a los cambios de pH que las fibrosas. Una proteína globular es la hemoglobina, como se muestra en la figura 2.

• Las proteínas fibrosas son más estrechas y prolongadas, suelen tener una función estructural, no suelen ser solubles en agua, tienen una secuencia regular de aminoácidos y suelen ser menos sensibles al calor y a los cambios de pH que las globulares. Un ejemplo de proteína fibrosa es la queratina, como se muestra en la figura 2. Las proteínas fibrosas también pueden denominarse escleroproteínas.

Figura 2: Ejemplos de diferentes formas de proteínas. Daniela Lin, Originales de Study Smarter.

Cuando se unen unas pocas cadenas de aminoácidos, crean enlaces peptídicos. En cambio, cuando se unen cadenas más largas de aminoácidos, sintetizan enlaces polipeptídicos.

Como las proteínas estructurales son un tipo de proteína, todas tienen estructuras primaria, secundaria y terciaria. Algunas también tienen estructuras cuaternarias (Figura 3), como el colágeno.

• Estructura primaria: La estructura primaria de una proteína son sus secuencias de aminoácidos unidas en una cadena polipeptídica. Esta secuencia determina la forma de una proteína. Esto es muy importante, ya que la forma de una proteína determina su función.

• Estructura secundaria: La estructura secundaria se produce al plegar los aminoácidos de la estructura primaria. Las estructuras más comunes en las que se pliegan las proteínas en el nivel secundario son las hélices alfa (\(\alfa\)) y las láminas plegadas beta (\(\beta\)), que se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno.

• Estructura terciaria: La estructura terciaria es la estructura tridimensional de una proteína. Esta estructura tridimensional está formada por las interacciones entre los grupos R variables.

• Estructura cuaternaria: No todas las proteínas tienen una estructura cuaternaria. Pero algunas proteínas pueden formar estructuras cuaternarias compuestas por múltiples cadenas polipeptídicas. Estas cadenas polipeptídicas pueden denominarse subunidades.

_{Figura 3: Estructura de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria). Daniela Lin, Study Smarter Originals.}

Las proteínas de colágeno son naturalmente fibrosas. Esta forma alargada en forma de lámina ayuda al colágeno a desempeñar su función estructural y protectora en la célula. Esto se debe a que la rigidez del colágeno y su capacidad para resistir tirones o estiramientos lo convierten en el soporte perfecto para nuestro cuerpo.

En la siguiente sección, repasaremos con más detalle algunos de los tipos más comunes de proteínas estructurales.

Tipos de proteínas estructurales

Algunos ejemplos comunes de proteínas son las enzimas y lasproteínas de defensa . Las enzimas aceleran las reacciones, mientras que las proteínas de defensa protegen tu cuerpo eliminando las amenazas.

Colágeno

En la naturaleza, las proteínas estructurales son los tipos más comunes de proteínas. El colágeno es la proteína estructural más común en los mamíferos, y constituye alrededor del 30% del total de proteínas presentes en el organismo.

El colágeno se encuentra en la matriz extracelular y en los tejidos conjuntivos de nuestro cuerpo.

El colágeno es una proteína fibrosa que sirve de soporte a las Células y sus tejidos y proporciona a las Células su forma y estructura. Concretamente, es una proteína fibrosa alargada compuesta de aminoácidos que se unen para formar estructuras de varillas largas en forma de triple hélice que suelen denominarse fibrillas.

El colágeno se encuentra por todo el cuerpo, incluso en ligamentos, huesos, tendones y tejido epitelial en general. El colágeno puede ser más o menos rígido según las partes en las que se encuentre. El colágeno de los huesos, por ejemplo, es muy rígido en comparación con los tendones.

Utilizamos colágeno industrialmente en suplementos y gelatina, que se encuentra en postres como las gominolas y la gelatina.

Hay unos cinco tipos comunes de colágeno, pero el tipo I comprende el 96% del organismo. El tipo I se refiere a la piel, los huesos, los tendones y los órganos. El colágeno de tipo I se muestra en una fina sección de tejido pulmonar de mamífero en la Figura 5.

Queratina

La queratina esuna proteínaestructural fibrosa que se encuentra en los vertebrados. Es el componente principal que forma las uñas, el pelo, la piel y las plumas.

La queratina es insoluble en agua, y sus monómeros forman filamentos rígidos que constituyen el revestimiento de órganos y otras partes del cuerpo. Unos niveles más altos de queratina pueden correlacionarse con ciertos cánceres, como el de mama y el de pulmón.

La queratina alfa (\(\alpha\)) es el tipo de queratina que se encuentra en los vertebrados, y suele ser más blanda que la queratina beta (\(\beta\)). En general, la queratina puede compararse con la quitina, un carbohidrato complejo de los artrópodos y los hongos.

• Existen dos queratinas alfa: La de tipo I es ácida, mientras que la de tipo II es básica. En el ser humano hay 54 genes de queratina, 28 de los cuales pertenecen al tipo I y 26 al tipo II.

La queratina beta se encuentra en aves y reptiles y está formada por láminas beta, en comparación con la queratina alfa, que está formada por hélices alfa. La seda que fabrican las arañas y los insectos suele clasificarse como queratina y está formada por láminas plegadas beta (\(\beta\)).

Fibrinógeno

El fibrinógeno es una proteína fibrosa estructural fabricada en el hígado que circula por la sangre de los vertebrados. Cuando se producen lesiones, las enzimas convierten el fibrinógeno en fibrina para favorecer la coagulación de la sangre.

Actina y Miosina

Laactina y la miosina son proteínas que desempeñan un papel vital en la contracción muscular, como se ilustra en la figura 4. Pueden ser tanto globulares como fibrosas.

• La miosina convierte la energía química o ATP en energía mecánica que genera trabajo y movimiento.
• La actina realiza muchas funciones celulares críticas. Sin embargo, en la contracción muscular, la actina se asocia a la miosina, permitiendo que ésta se deslice y provocando la contracción de las fibras musculares.

Figura 4: Anatomía del músculo humano que muestra la miosina y la actina. Imagen de brgfx en Freepik.

Ejemplos de proteínas estructurales

En esta sección, nos centraremos en las proteínas estructurales localizadas en los virus.

La mayoría de los biólogos piensan que los virus no están vivos. Esto se debe a que los virus no están formados por células. En su lugar, los virus están formados por genes agrupados en la cápside.

Los virus tampoco pueden copiar sus propios genes, ya que no tienen las estructuras para hacerlo. ¡Esto significa que los virus deben apoderarse de las células del huésped para hacer copias de sí mismos!

Los virus, como los humanos, tienen proteínas. En el caso de los virus, sus proteínas estructurales constituyen la cápside y la envoltura del virus. Esto se debe a que las proteínas estructurales son tipos de proteínas que protegen y mantienen la forma de los virus.

La cápside es vital para el virus, ya que almacena el material genético del virus, protegiéndolo de su descomposición por el huésped. La cápside es también la forma en que los virus se adhieren a su huésped.

• Muchos oligómeros, o polímeros con unas pocas unidades repetitivas, forman juntos un capsómero. Los capsómeros son subunidades que se unen para formar la cápside de un virus. Los capsómeros suelen ensamblarse en muchas formas diferentes, incluidas la helicoidal y la icosaédrica.

Las envolturas están presentes en algunos virus y rodean la cápside. Normalmente, las envolturas de proteínas proceden de la membrana celular del huésped, que adquieren cuando brotan de ella. Las envolturas están formadas por proteínas que se unen a las membranas de las células del huésped. Estas proteínas situadas en las envolturas son glucoproteínas, proteínas unidas a hidratos de carbono.

En la Figura 6 se muestran ejemplos de algunas estructuras víricas comunes.

Figura 6: Ilustración de tipos de estructuras víricas. Imagen de brgfx en Freepik.

Figura 7: Ilustración del aspecto del COVID-19. Imagen de starline en Freepik.

Las proteínas estructurales en el cuerpo

Las proteínasestructurales son proteínas que se encuentran de forma natural en el cuerpo, y esto se debe a que tienen funciones que son parte integrante de todos los organismos vivos. Las proteínas estructurales mantienen la forma y la figura de las células y constituyen los huesos e incluso los tejidos. Básicamente, podemos comparar las proteínas estructurales con los esqueletos de nuestras células.

Ya hemos repasado algunas de las proteínas estructurales más esenciales y abundantes del organismo, como el colágeno, la queratina, la actina y la miosina. Así pues, esta sección tratará algunos ejemplos más de proteínas estructurales que se encuentran en el cuerpo humano.

• La tubulina es una proteína globular que se combina o polimeriza en cadenas que forman microtúbulos. Los microtúbulos son fibras utilizadas para el transporte celular y la división celular o mitosis. La tubulina se presenta en forma (\(\alfa)) y (\(\beta)). Otra función de los microtúbulos es servir de "esqueleto" a nuestras células.

• La elastina también forma parte de la matriz extracelular y trabaja con otras proteínas estructurales, como el colágeno, en los tejidos conjuntivos. En las arterias, la elastina ayuda al flujo sanguíneo. La degeneración de la elastina en nuestros tejidos puede provocar muchos efectos secundarios, como el envejecimiento prematuro, ya que la exposición excesiva al sol descompone el colágeno y la elastina del tejido conjuntivo.

• La titina es la proteína más grande, compuesta por unos 27.000 aminoácidos. Después de la actina y la miosina, la titina es la proteína más común en los músculos. La titina desempeña un papel vital en la función de los músculos estriados, ya que les da forma y flexibilidad. Los músculos estriados son los cardíacos o cardiacos y los esqueléticos, como se muestra en la figura 8. A diferencia de los músculos lisos, los estriados tienen sarcómeros o unidades repetitivas que ayudan a la contracción muscular. La titina interactúa con la actina y la miosina para estabilizar los sarcómeros a medida que te mueves o funciona tu cuerpo, haciendo que los músculos se contraigan y se relajen.

Figura 8: Ilustración de los tipos de células musculares. Imagen de brgfx en Freepik